Biowissenschaften 23. Mrz 2023 Von Stephan W. Eder Lesezeit: ca. 2 Minuten

So beginnt unser Sehen

Den allerersten Schritt des Sehens im menschlichen Auge hat ein Forschungsteam am Schweizer Paul Scherrer Institut (PSI) entschlüsselt. Die Wissenschaftler erklären, was en détail auf Molekülebene als Erstes abläuft, wenn Licht auf die Netzhaut trifft.

Forscherin Valérie Panneels vom Schweizer Paul Scherrer Institut reinigt das rote Protein Rhodopsin, um es später am Freie-Elektronen-Röntgenlaser SwissFEL zu untersuchen.
Foto: Scanderbeg Sauer Photography/Paul Scherrer Institut

Im Mittelpunkt der Forschungstätigkeiten des Paul Scherrer Instituts (PSI) steht das lichtempfindliche Molekül Retinal, das aus Vitamin A gebildet wird und in Form des Proteins Rhodopsin in den Stäbchenzellen der Netzhaut gespeichert ist. Trifft Licht auf das Protein, absorbiert das enthaltene Retinal einen Teil der Lichtenergie. Blitzschnell verändert es dann seine dreidimensionale Molekülstruktur. Der Schalter im Auge wird so von „Licht aus“ auf „Licht ein“ umgelegt. „Daraufhin läuft eine Kaskade von Reaktionen ab, die letztendlich damit endet, dass wir einen Lichtblitz wahrnehmen“, so das PSI in einer Mitteilung. Dies ist auch der einzige vom Licht abhängige Schritt.

Medizin: Schaltbare Proteine lassen Blinde wieder sehen

Was genau nach der allerersten billionstel Sekunde der visuellen Wahrnehmung passiert, hat das PSI-Team mithilfe eines Freie-Elektronen-Röntgenlasers untersucht. Mit ihm gelang es erstmals, den gesamten Ablauf beobachten zu können. „Ausgangspunkt und Endprodukt der Retinalumwandlung sind schon lange bekannt, aber noch nie hat jemand in Echtzeit beobachtet, wie genau die Veränderung am Sehpigment Rhodopsin abläuft“, sagt Valérie Panneels, Wissenschaftlerin im Forschungsbereich Biologie und Chemie am PSI.

Beim Sehen ändert ein Molekül seine Gestalt

Konkret ging es darum zu erkennen, was passiert, wenn sich Retinal von der sogenannten 11-cis-Form in die All-trans-Form umwandelt. Wie die PSI-Forschenden herausfanden, beginnt die räumliche Molekülstruktur des Retinals sich zuerst mit ihrer Körpermitte zu drehen. Der „Wow-Effekt“ für Panneels war, als sie erkannte, dass das Protein Rhodopsin einen Teil der Lichtenergie aufnimmt, um sich kurzzeitig minimal aufzublähen. Währenddessen verliert das Protein dann vorübergehend den größten Teil seines Kontakts zum Retinal, das in seiner Mitte sitzt.

Ferngesteuert mit Licht

„Retinal ist an seinen Enden zwar noch immer über chemische Bindungen ans Protein gebunden, aber es hat nun Platz genug, um sich zu drehen“, beschreibt die Wissenschaftlerin den Zustand. Kurze Zeit später zieht sich das Rhodopsin wieder zusammen und hat auch sein Retinal erneut fest im Griff, jetzt aber mit einer anderen, eher verlängerten Form. Die Umwandlung des Retinals von der geknickten 11-cis-Form in die verlängerte All-trans-Form dauert nur 1 ps, ein millionstel Teil einer millionstel Sekunde. Damit ist es einer der schnellsten nachgewiesenen Vorgängen in der Natur überhaupt.

Messen lassen sich so schnelle biologische Vorgänge zum Beispiel mit einem Freie-Elektronen-Röntgenlaser, der Teil der Großforschungseinrichtung des PSI ist. Zudem mussten hochqualitative Rhodopsinkristalle gewonnen werden, um überhaupt die höchstaufgelösten Daten zu liefern.

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